ไคโมซินหรือเรนนินเป็นเอนไซม์โปรตีเอสแอสปาร์ติกที่พบในเยื่อบุกระเพาะอาหารของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมอายุน้อย ซึ่งจำเป็นอย่างยิ่งสำหรับการรีดนมเพื่อเพิ่มการดูดซึมสารอาหาร มีการใช้กันอย่างแพร่หลายในการทำชีส-เพื่อเร่งปฏิกิริยาไฮโดรไลซิสของเคซีน ส่งผลให้นมจับตัวเป็นก้อน การผลิตสมัยใหม่มักใช้เทคโนโลยีรีคอมบิแนนท์ดีเอ็นเอผ่านจุลินทรีย์
ลักษณะสำคัญของไคโมซิน:
ฟังก์ชั่นทางชีวภาพ: ผลิตใน abomasum (กระเพาะ) ของสัตว์เคี้ยวเอื้องเพื่อให้นมจับตัวเป็นก้อน ช่วยให้กักเก็บการย่อยอาหารได้นานขึ้น
ชีส-บทบาทในการสร้างชีส: แยกเคซีน ซึ่งทำให้ไมเซลล์เคซีนไม่เสถียร ซึ่งจะกลายเป็นเจลแข็งและเหนียว
ที่มา: เดิมทีสกัดจากเยื่อลูกวัว ปัจจุบันผลิตผ่านการหมักโดยใช้จุลินทรีย์ดัดแปลงพันธุกรรม เช่น เชื้อรา Trichoderma reesei
การกระตุ้น: หลั่งออกมาเป็นโปรเอนไซม์ที่ไม่ใช้งานที่เรียกว่าโปร-ไคโมซิน ซึ่งกระตุ้นโดยกรดในกระเพาะอาหาร
คุณสมบัติ: ทำงานได้ดีที่สุดในสภาพแวดล้อมที่เป็นกรด (pH 5.3–6.3) เป็นผง/ของเหลวสีเหลือง และมีความไวต่อแสงอัลตราไวโอเลต
ชื่อทางเลือก: Rennet เป็นส่วนผสมที่หยาบในขณะที่ไคโมซินเป็นโปรตีเอสที่ออกฤทธิ์เฉพาะ
ทุกสิ่งที่คุณต้องการรู้
ไคโมซินมีหน้าที่อะไร?
ไคโมซินหรือที่รู้จักกันในชื่อเรนนินเป็นเอนไซม์โปรตีโอไลติกที่เกี่ยวข้องกับเปปซินซึ่งถูกสังเคราะห์โดยเซลล์หลักในกระเพาะอาหารของสัตว์บางชนิด บทบาทของมันในการย่อยอาหารคือการทำให้นมจับตัวเป็นก้อนในกระเพาะ ซึ่งเป็นกระบวนการที่มีความสำคัญอย่างมากในสัตว์ที่อายุน้อยมาก
ไคโมซินปลอดภัยหรือไม่?
จากข้อมูลที่ให้ไว้และระยะขอบที่ได้รับจากการสัมผัส คณะผู้พิจารณาสรุปว่าเอนไซม์อาหารไคโมซินที่ผลิตด้วย T. reesei DP-Nyj88 ดัดแปลงพันธุกรรมไม่ก่อให้เกิดข้อกังวลด้านความปลอดภัยภายใต้เงื่อนไขการใช้งานที่กำหนดไว้
ความแตกต่างระหว่างไคโมซินและเรนนินคืออะไร?
ไคโมซินหรือที่รู้จักกันในชื่อเรนนิน ซึ่งเป็นเอนไซม์-การแข็งตัวของนมที่ได้จากกระเพาะของลูกวัวใช้ในการผลิตชีส การผลิตเอนไซม์นี้ด้วยเทคโนโลยีรีคอมบิแนนท์ดีเอ็นเอกำลังเป็นไปได้แล้ว
มนุษย์มีไคโมซินหรือไม่?
ไคโมซินแสดงออกในลูกหลานของสัตว์เลี้ยงลูกด้วยนมจำนวนหนึ่ง แต่การมีอยู่ของมันในเนื้อเยื่อกระเพาะอาหารของทารกมนุษย์ยังคงเป็นประเด็นถกเถียงกันอยู่ ไม่ว่าในกรณีใดก็ตาม จีโนมของมนุษย์จะมีลำดับที่เกี่ยวข้องกับไคโมซิน-ซึ่งอาจเป็นตัวแทนของชื่อเทียม
